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ACETILACIÓN DE PROTEÍNAS EN EL METABOLISMO, METABOLITOS Y COFACTORES

Todas las enzimas de la glucólisis se encuentran en el citosol. El equilibrio entre el
consumo de ATP y su producción se controla alostéricamente en 3 sitios:

1. Hexocinasa
2. Fosfofructocinasa -1 (PKF-1)
3. Piruvato cinasa.

La Piruvato quinasa M2 (PKM2) es una enzima clave para la glucólisis, ya
que cataliza la conversión de fosfoenolpiruvato (PEP) en piruvato, que sumi-
nistra la energía celular. PKM2 también fosforila a la histona H3 en la treonina
11 (H3T11); sin embargo, se desconoce cómo se vincula PKM2 una enzima del
metabolismo celular con la regulación de la cromatina. Se ha observado que
una enzima homóloga de PKM2 en la levadura, Pyk1, que forma parte de un
complejo enzimático llamado SESAME (Serine-responsive SAM-containing Me-
tabolic Enzyme complex), formado por Pyk1, SAM sintetasa de adenosilmetio-
nina (S-adenosylmethionine), y una sintetasa de acetil-CoA. SESAME interactúa
con el complejo metiltransferasa set1 H3K4, que requiere SAM sintetizado a
partir de SESAME, éste último es reclutado por dicho complejo resultando en la
fosforilación de H3T11. SESAME regula la interacción entre la metilación de
H3K4 y la fosforilación de H3T11 mediante la detección de la glicólisis y el me-
tabolismo de la serina. Esto conduce a la auto-regulación de la expresión
PYK1. Esto correlaciona con el mecanismo de regulación de la expresión géni-
ca, en respuesta al metabolismo celular a través de modificaciones de la cro-
matina.

GLUCOGENÓLISIS

Aunque el músculo es rico en glucógeno, incluso durante la hipoglucemia, ca-
rece del receptor para el glucagón y también de la glucosa 6-fosfatasa, por lo
tanto, el glucógeno muscular no puede movilizarse para reponer la glucosa en
sangre, esta enzima es regulada epigenéticamente, lo cual se observó en los
hígados de ratones knockout S193A que no pueden detener la proliferación

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